2017臨牀執業醫師考試生物化學考點

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2017臨牀執業醫師考試生物化學考點

第一節 蛋白質的結構與功能

1、 蛋白質的基本機構為氨基酸,氨基酸多為L-α-氨基酸(“拉氨酸”);

唯一不具有不對稱碳原子——甘氨酸;

含有巰基的氨基酸——半胱氨酸

2、氨基酸的分類(第一卷P2頁)

(1)非極性、疏水性氨基酸:“攜帶一本書、兩餅乾、補點水”(纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)

(2)極性、中性氨基酸:“古天樂是陪蘇三的”(穀氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、蘇氨酸、絲氨酸、蛋氨酸)

(3)酸性氨基酸:“天上的穀子是酸的”(天冬氨酸、穀氨酸)

(4)鹼性氨基酸:“地上的麥乳精是鹹的”(組氨酸、賴氨酸、精氨酸)

3、氨基酸結合鍵為肽鍵,肽鍵由-CO-OH-組成。

4、蛋白質結構:“一級排序肽鍵連,二級結構是一段,右手螺旋靠氫鍵,三級結構是亞基,亞基聚合是四級”。

(1)二級結構一圈有3.6個氨基酸,右手螺旋方向為外側。

(2)維持三級結構的化學鍵是疏水鍵。

5、蛋白質結構與功能:一級結構是基礎,二三四級是表現功能的形式。

6、蛋白質構象病:瘋牛病、致死性家族性失眠症。

7、蛋白質變性:空間構象破壞,一級結構不變,因素很多。

(1)蛋白質變性特點:溶解度降低、黏度增加、易被水解。

(2)凝固是蛋白質變性後進一步發展的一種結果。

(3)蛋白質變性有可復性和不可復性兩種。

 第二節 核酸的結構和功能

一、核酸的基本組成單位

1、磷酸+核糖+鹼基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本單位)

2、鹼基分:ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鳥嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)

DNA鹼基:ATGC

RNA鹼基:AUGC

2、 核酸中含量相對恆定的是:P。

二、DNA的結構與功能

1、鹼基組成規律:A=T,G=C;A+G=T+C。

2、DNA結構:(1)一級結構:核苷酸排列順序,即鹼基排列順序。

(2)二級結構:雙螺旋,兩條鏈平行、反向,一圈含10個鹼基對。

(3)三級結構:超螺旋

3、DNA變性:DNA分子由穩定的雙螺旋結構鬆解為無規則線性結構的現象。變性時維持雙螺旋穩定性的氫鍵斷裂,鹼基堆積力遭到破壞,但不涉及到其一級結構的改變(不伴共價鍵的斷裂)。

4、增色效應:指變性後DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應。分子在波長260nm的光吸收最強,蛋白質為280nm。

三、RNA結構與功能

1、mRNA

(1)作用:信使、模板、密碼

(2)多為線狀單鏈,局部形成雙鏈。

(3)5’-端有帽子結構(“鳥無帽子”):med66_cdel帽子結構中多為m7G(7-甲基鳥苷);3’-端為多聚苷酸(polyA)尾巴,polyA增加mRNA的穩定性(“3個尾巴多穩定”)

2、tRNA

(1)作用:轉運,分子量最小。

(2)tRNA的3’-端為CCA-OH:搬運的部位。

(3)tRNA的二級結構:三葉草;三級結構:倒L型。

3、rRNA

(1)作用:合成蛋白質。

(2)rRNA是最多的一類RNA,也是3類RNA中分子量最大的;rRNA與核糖體蛋白共同構成核糖體,核糖體蛋白為蛋白質合成場所。

 第三節 酶

一、酶的催化作用

1、酶分為:單純蛋白質的酶和結合蛋白質的`酶,清蛋白屬於單純蛋白質的酶。

2、體內結合蛋白質的酶佔多數,結合蛋白質酶由酶蛋白和輔助因子組成,輔助因子分為輔酶、輔基;輔酶和酶蛋白以非共價鍵結合,輔基與酶蛋白結合牢固,一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合,所以酶蛋白決定酶反應特異性。

結合蛋白質酶 酶蛋白:決定酶反應特異性

輔酶:結合不牢固

輔助因子 輔基:結合牢固,由多種金屬離子

3、酶的活性中心:酶分子中直接與底物結合,並催化底物發生化學反應的局部空間結構。

4、酶的高效催化是通過降低反應的活化能實現的。

二、輔酶的種類(第一節P26,表1-03)

口訣:1腳踢,2皇父,單波段,酶1P NAD,酶2P 多個P,輔酶A、泛酸來, VB6醛來到。

三、酶促反應動力學

1、米氏方程 V= Vmax[S]

Km+[S]

Km為反應速度一半時的[S],亦稱米氏常數,Km增大,Vmax不變。

2、酶促反應的條件:PH值:一般為最適為7.4,但胃蛋白酶的最適PH為1.5,胰蛋白酶的為7.8

温 度:37—40℃

合適的底物

四、抑制劑對酶促反應的抑制作用

1、競爭性抑制:見書30頁

2、酶原激活:無活性的酶原變成有活性酶的過程。

(1)鹽酸可激活的酶原:胃蛋白酶原

(2)腸激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原

(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原

(4)其餘的酶原都是胰蛋白酶結合的

3、同工酶:催化功能相同,但結構、理化性質和免疫學性質各不相同的酶。LDH分5種。

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